Cyclisches Adenosinmonophosphat
Qualitätssicherung: Dipl.-Biol. Elke Löbel, Dr. rer nat. Frank Meyer
Letzte Aktualisierung am: 15. April 2024Dieser Artikel wurde unter Maßgabe medizinischer Fachliteratur und wissenschaftlicher Quellen geprüft.
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Bei dem cyclischen Adenosinmonophosphat handelt es sich um ein Molekül, das aus biochemischer Sicht aus dem Adenosintriphosphat hervorgeht. Das cyclische Adenosinmonophosphat wird in vielen Fällen lediglich mit der Abkürzung cAMP bezeichnet. Das Molekül fungiert als sogenannter Second Messenger im Rahmen der Signaltransduktion von Zellen. Dabei dient das cyclische Adenosinmonophosphat in erster Linie dazu, bestimmte Arten von Proteinkinasen zu aktivieren.
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Was ist das cyclische Adenosinmonophosphat?
Grundsätzlich stellt das cyclische Adenosinmonophosphat einen speziellen Signalstoff dar, der unter chemischen Aspekten zur Kategorie der Nukleotide gezählt wird. Im Rahmen zahlreicher Signalkaskaden, die mit der Wirkung von Hormonen sowie dem Stoffwechsel in Verbindung stehen, nimmt das Molekül die Funktion eines Second Messengers ein. Das cyclische Adenosinmonophosphat verfügt über eine molare Masse von 329,21 Gramm pro Mol.
Wichtige Funktionen kommen dem cyclischen Adenosinmonophosphat im Rahmen der Regulation des Stoffwechsels zu. Denn indem das Molekül die Proteinkinasen aktiviert, findet eine Regulation von vielen Stoffwechselfunktionen statt. Ein Beispiel dafür ist etwa der Abbau von Glykogen zu Glucose. Auch im Hinblick auf die Lipolyse sowie die Freisetzung von Gewebshormonen, etwa dem Somatostatin, spielt das cyclische Adenosinmonophosphat eine wichtige Rolle.
Funktion, Wirkung & Aufgaben
Besonders relevant ist das cyclische Adenosinmonophosphat bei der Aktivierung von Proteinkinasen. Dabei aktiviert das Molekül in erster Linie Proteinkinasen des Typs A. Indem eine Phosphorylierung erfolgt, entfalten diese Stoffe zahlreiche Wirkungen. So führen sie zum Beispiel zu einer Phosphorylierung von Calciumionen-Kanälen. In der Folge davon öffnen sich die entsprechenden Kanäle. Darüber hinaus bewirken sie auch eine Phosphorylierung der sogenannten Myosin-Leichtketten-Kinasen. Dadurch entspannt sich die glatte Muskulatur.
Gleichzeitig wird die Sensitivität der entsprechenden Muskulatur auf Calciumionen herabgesetzt. Hierbei ist jedoch zu beachten, dass nach dem aktuellen Stand der medizinischen Forschung nicht abschließend geklärt ist, ob dieser Wirkmechanismus in vivo eine Relevanz besitzt. Das cyclische Adenosinmonophosphat führt auch zu einer Posphorylierung bestimmter Transkriptionsfaktoren, zum Beispiel von CREB. Dies bewirkt, dass Gene, die von dem cyclischen Adenosinmonophosphat induziert werden, auch transkribiert werden. Darüber hinaus erfüllt das cyclische Adenosinmonophosphat auch bei Bakterien zahlreiche wichtige Funktionen, die wiederum mit dem menschlichen Organismus in Verbindung stehen können und für diesen von Relevanz sind.
Bei Bakterien fungiert das cyclische Adenosinmonophosphat als sogenanntes Hungersignal bzw. Glucosemangelsignal. Dabei zeigt es allerdings einen völlig anderen Wirkmechanismus. Der Stoff spielt hier eine wichtige Rolle bei der Repression von Glucose sowie der Verwertung von Lactose und dem zugehörigen Regelkreis. Befindet sich Glucose in dem entsprechenden Medium, werden die Gene des sogenannten Lactoseoperons ausgeschaltet. Sinn macht dieser Effekt daher, weil eine Verwertung der Lactose in diesem Fall zu aufwändig und nicht notwendig ist.
Ist Glucose vorhanden, weist das cyclische Adenosinmonophosphat in der Regel nur eine geringe Konzentration auf. Wird die Glucose hingegen entzogen, erhöht sich die Konzentration, indem eine bakterielle Adenylylcyclase aktiviert wird. Dabei phosphoryliert ein bestimmtes Transportprotein. Dieses verbindet sich mit einem anderen Molekül und aktiviert es. Im Anschluss daran bindet sich das cyclische Adenosinmonophosphat an das sogenannte Katabolit-Aktivator-Protein. Dieses wird auch cAMP-Rezeptor-Protein genannt. Das Protein aktiviert den Transkriptionsfaktor des entsprechenden Gens. In der Folge beginnt die Einnahme von Lactose unter Hungerkonditionen.
Bildung, Vorkommen, Eigenschaften & optimale Werte
Das cyclische Adenosinmonophosphat wird unter speziellen Bedingungen synthetisiert und metabolisiert. Die Bildung des Moleküls erfolgt in zahlreichen menschlichen Zellen des Körpers, nachdem sich der Stoff an bestimmte Signalmoleküle bzw. G-Protein-gekoppelte Rezeptoren bindet. Dabei wird die Alpha-Untereinheit des G-Proteins aktiviert. In der Folge davon bildet die Adenylatzyklase das cyclische Adenosinmonophosphat aus dem ATP. Dabei wird Pyrophosphat abgespaltet und es findet eine Veresterung der übrigen Phosphatgruppe mit einer anderen Gruppe der Ribose statt. Beim Abbau wird diese Esterbindung vom Enzym Phosphodiesteras gespaltet.
Wird ein bestimmter Rezeptor von einem Hormon, etwa Glucagon, einem Geruchsstoff oder Neurotransmitter wie etwa Noradrenalin aktiviert, kommt es zur Stimulation einer membranständigen Adenylylcyclase. Diese ist für die Umwandlung von zellulärem ATP in das cyclische Adenosinmonophosphat zuständig. Forskolin ist dafür bekannt, die Adenylylcyclase direkt zu stimulieren. Beim Abbau des cyclischen Adenosinmonophosphats zu Adenosinmonophosphat spielt das Enzym Phosphodiesterase als Katalysator eine wichtige Rolle. Dabei wirkt sich Koffein hemmend auf das Enzym aus.
Krankheiten & Störungen
Das cyclische Adenosinmonophosphat trägt in erster Linie zur Aktivierung von Enzymen im Inneren von Zellen bei. Diese Enzyme spielen etwa für den Stoffwechsel der Eiweiße eine wichtige Rolle. Ist die Synthese oder Übertragung des cyclischen Adenosinmonophosphats gestört, laufen die entsprechenden Stoffwechselvorgänge nicht mehr fehlerfrei ab, was je nach betroffenem Stoffwechselprozess die Gesundheit beeinträchtigt und eine endokrinologische Therapie erfordert.
Quellen
- Christen, P., Jaussi, R., Benoit, R.: Biochemie und Molekularbiologie. Springer, Berlin 2016
- Koslowski, H., Fiehring, C., Zöllner, H.: Labordiagnostik von Stoffwechselerkrankungen. Books On Demand Verlag, Norderstedt 2003
- Reuter, P.: Springer Lexikon Medizin. Springer, Berlin 2004