G-Protein

Medizinische Expertise: Dr. med. Nonnenmacher
Qualitätssicherung: Dipl.-Biol. Elke Löbel, Dr. rer nat. Frank Meyer
Letzte Aktualisierung am: 16. April 2024
Dieser Artikel wurde unter Maßgabe medizinischer Fachliteratur und wissenschaftlicher Quellen geprüft.

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Unter der Bezeichnung G-Proteine wird eine inhomogene Gruppe von Proteinen zusammengefasst, die die Nukleotide Guanosindiphosphat (GDP) und Guanosintriphosphat (GTP) binden können.

Sie üben eine entscheidende Funktion bei der Weiterleitung und „Übersetzung“ extrazellulärer Signale in die Zelle und innerhalb der Zelle aus. Membranständige, heterotrimere G-Proteine sind dabei der Mittler zwischen extrazellulärem und intrazellulärem Raum und sogenannte kleine G-Proteine, die sich im Cytosol der Zellen befinden, sorgen für die Weiterleitung der Signale innerhalb der Zelle.

Inhaltsverzeichnis

Was ist ein G-Protein?

Die Hauptfunktion der membranständigen heterotrimeren G-Proteine, von denen etwa 21 unterschiedliche Alfa-Untereinheiten bekannt sind, besteht in der Signaltransduktion vom extrazellulären Raum zum Zellinneren.
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G-Proteine, auch als GTPasen bezeichnet, stellen eine inhomogene Gruppe von Proteinen dar, denen eine entscheidende Funktion bei der Weiterleitung von extrazellulären Signalen in die Zelle und innerhalb der Zelle zukommt. Alle G-Proteine zeichnen sich dadurch aus, dass sie die Nukleotide GTP und GDP binden können.

Sie lassen sich in die zwei großen Gruppen der membranständigen heterotrimeren G-Proteine und der sogenannten kleinen monomeren G-Proteine unterteilen. Die monomeren G-Proteine befinden sich im Cytosol der Zellen und übernehmen als second Messenger die Signaltransduktion innerhalb der Zelle. Die membranständigen G-Proteine setzen sich aus den Untereinheiten Alfa, Beta und Gamma zusammen. Im inaktiven Zustand ist an die Alfa-Untereinheit GDP gebunden.

Durch einen extrazellulären Reiz (Signal) wird ein Prozess in Gang gesetzt, bei dem das GDP durch GTP ersetzt wird und gleichzeitig eine Dissoziation zwischen der Alfa-Untereinheit und der Beta-Gamma-Untereinheit erfolgt. Die beiden Beta- und Gamma-Untereinheiten bleiben als aktive Funktionseinheit auch bei den darauf folgenden Prozessen als Beta-Gamma-Untereinheit zusammen. Der Austausch GDP durch GTP entspricht damit dem Umschalten von der inaktiven „AUS-Stellung“ in die aktivierte „EIN-Stellung“.

Funktion, Wirkung & Aufgaben

Menschliche Zellen sind wie tierische Zellen durch eine Zellmembran geschützt, die nicht ohne Weiteres für große Moleküle oder pathogene Keime durchlässig sind. Einerseits gewährt die Zellmembran Schutz für das innenliegende Cytosol und den Zellkern, andererseits kann das ein Problem für die notwendige Kommunikation und den Informationsaustausch zwischen den Zellen, innerhalb einer Zelle und zwischen extrazellulärem und intrazellulärem Raum sein.

Die Hauptfunktion der membranständigen heterotrimeren G-Proteine, von denen etwa 21 unterschiedliche Alfa-Untereinheiten bekannt sind, besteht in der Signaltransduktion vom extrazellulären Raum zum Zellinneren. Signaltransduktionen sind essenziell für die Weiterleitung von Signalen und der Übersetzung bestimmter „Anweisungen“ in zelluläre Stoffwechselvorgänge. Es geht darum, wichtige Botschaften, die von außen an die Zelle über Botenstoffe, Hormone oder Neurotransmitter herangetragen werden, zu empfangen und als „Arbeitsanweisung“ für die Zelle zu übersetzen und im Zellinneren an second Messengers abzugeben, die für den Weitertransport innerhalb des Cytosols sorgen.

Auch spielt der Prozess der Transduktion eine wichtige Rolle bei der Übermittlung bestimmter sensitiver Reize wie Sehen, Hören, Schmecken und Riechen. Ebenso wichtig ist die Signaltransduktion für das Funktionieren bestimmter Regelkreise, über die Körpertemperatur, Blutdruck, Herzfunktion und viele weitere unbewusste Parameter gesteuert werden. Vereinfacht ausgedrückt, verkörpern die in der Zellmembran verankerten heterotrimeren G-Proteine, die aktive Clearingstelle für Signalstoffe, die in einer transformierten Form an die als second Messenger fungierenden kleinen G-Proteine im Inneren der Zelle abgegeben werden.

Die kleinen G-Proteine, von denen mehr als 100 verschiedene Formen bekannt sind, übernehmen vielfältige Aufgaben innerhalb der Zelle. Sie sind beispielsweise an der Regulation der Genexpression, der Organisation des Zytoskeletts, dem Transport von Stoffen zwischen Kern und Zytoplasma sowie am Stoffaustausch mit den Lysosomen und der Zellproliferation beteiligt.

Bildung, Vorkommen, Eigenschaften & optimale Werte

Grundbausteine der G-Proteine bilden – wie auch bei allen anderen Proteinen – die sogenannten proteinogenen Aminosäuren, von denen bisher 23 bekannt sind. Während der Zellstoffwechsel in der Lage ist, die meisten Aminosäuren selbst zu synthetisieren, müssen die wenigen als essenziell bezeichneten Aminosäuren mit der Nahrung aufgenommen werden.

Der Zusammenbau der Proteine erfolgt entweder von Grund auf durch Aneinanderreihung von Aminosäuren in der genetisch vorgegebenen Sequenz oder durch Zusammenbau bereits vorhandener Bruchstücke teilzerlegter, langkettiger Proteine. Die Bruchstücke können auch aus Peptiden oder Polypeptiden bestehen, die sich gemäß Definition aus weniger als 100 Aminosäuren zusammensetzen. Die Synthese der G-Proteine erfolgt in jeder einzelnen Zelle in komplexen Vorgängen anhand der vorher in der mRNA kopierten Genabschnitte, die die Aminosäuresequenz jedes einzelnen Proteins vorgeben.

Weil G-Proteine in ihrer Vielfalt praktisch an allen Steuer- und Regelvorgängen jeder einzelnen Zelle beteiligt sind und sich das Verhältnis zwischen aktiviertem und inaktiviertem Zustand sehr dynamisch gestaltet, ist eine Momentaufnahme ihrer Konzentration oder Aktivität in den Zellen nicht möglich und wäre auch nicht aussagekräftig. Ob die Gesamtheit der G-Proteine im Verbund „normale“ Arbeit leisten, kann nur indirekt über den Gesundheitsstatus abgeschätzt werden.


Krankheiten & Störungen

Bei Proteinen, die funktioneller oder aktivierender Teil eines Enzyms, Hormons oder anderer funktioneller Einheiten sind, besteht die Gefahr, dass sie durch einen Fehler in ihrer Aminosäurensequenz einen Funktionsverlust erleiden und das Enzym oder Hormon einen Teil seiner Wirkung verliert. In den meisten Fällen eines „Proteinfehlers“ liegt ein entsprechender Gendefekt vor.

Durch Mutation eines Genabschnitts kommt es zu einer falschen Vorgabe der Aminosäurensequenz und damit zur Fehlkonstruktion des entsprechenden Proteins. Von derartigen genetisch bedingten Fehlern im Bauplan bleiben auch die G-Proteine nicht verschont. Zu Funktionsverlusten der G-Proteine kommt es allerdings auch, wenn der Fehler bei den G-Protein-gekoppelten Rezeptoren liegt.

In beiden Fällen löst die verminderte Fähigkeit zur Signaltransduktion eine bestimmte Krankheit aus oder trägt zu ihrer Entstehung bei. Krankheiten, die mit einer Funktionseinschränkung von G-Proteinen in Verbindung gebracht werden, sind beispielsweise Pseudohypoparathyreoidismus, Akromegalie, hyperfunktionelles Schilddrüsenadenom, Tumoren der Eierstöcke und einige weitere.

Quellen

  • Classen, M., Diehl, V., Kochsiek, K. (Hrsg.): Innere Medizin. Urban & Fischer, München 2009
  • Neumeister, B. et al.: Klinikleitfaden Labordiagnostik. Elsevier/Urban & Fischer, München 2009
  • Reuter, P., Hägele, J.: Aminosäuren Kompendium. Ein Leitfaden für die klinische Praxis. Hyginus Publisher GmbH, Bad Homburg 2001

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