Plasmaproteine

Medizinische Expertise: Dr. med. Nonnenmacher
Qualitätssicherung: Dipl.-Biol. Elke Löbel, Dr. rer nat. Frank Meyer
Letzte Aktualisierung am: 9. März 2024
Dieser Artikel wurde unter Maßgabe medizinischer Fachliteratur und wissenschaftlicher Quellen geprüft.

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Als Plasmaproteine werden die Proteine des Blutplasmas bezeichnet. Sie unterscheiden sich von Serumproteinen vor allem durch die Gerinnungsfaktoren. Die Plasmaproteine übernehmen im Organismus zahlreiche Aufgaben und können im Rahmen verschiedener Erkrankungen von Mangelerscheinungen betroffen sein.

Inhaltsverzeichnis

Was sind Plasmaproteine?

Auch der pH-Wert des Bluts wird durch Plasmaproteine aufrecht erhalten. Davon abgesehen kommt dem Bluteiweiß eine Transportfunktion zu.
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Unter den Plasmaproteinen versteht der Mediziner die Proteine des Blutplasma, die auch als Bluteiweiß bezeichnet werden. Vom Blutserum unterscheidet sich das Plasma durch seine Gerinnungsfaktoren, die ebenfalls zu den Plasmaproteinen zählen. Insgesamt sind im Blutplasma ungefähr einhundert verschiedene Proteine und Glykoproteine enthalten. Auf 100 Milliliter Blutplasma machen die Proteine so etwa sechs bis acht Gramm aus. Von den Plasmaproteinen zu unterscheiden ist der Begriff des Serumproteins.

Serumproteine sind alle Blutproteine abzüglich des Gerinnungsfaktors Fibrinogen. Über Elektrophorese lassen sich die Plasmaproteine in Albumine und Globuline aufspalten. Das heißt, dass sich die Proteine des Blutplasma als geladene kolloidale Teile oder Moleküle bei der Wanderung über ein elektrisches Feld in Albumine und Globuline teilen. Diese beiden Gruppen liegen im Plasma in einem ungefähren Verhältnis von 40 zu 60 Prozent vor.

Anatomie & Aufbau

Globuline sind entweder α1-, α2-, γ- oder β-Globuline. Die elektrophoretische Beweglichkeit dieser vier Untergruppen ist ihr wichtigstes Unterscheidungsmerkmal. Neben rund vier Prozent α1-Globulinen sind im Plasma etwa acht Prozent α2–Globuline und zwölf Prozent β-Globuline enthalten. Die γ-Globuline machen mit 16 Prozent den größten Anteil des Blutplasmas aus. Die Biosynthese vo Plasmaproteinen findet vor allem in der Leber und in den Lymphen statt.

Bei Glycoproteinen findet eine Translation über posttranslationale Modifikation statt. Glycosylreste binden in ihrer aktiven Form an Nucleosid-diphosphat. Glycosyl-Transferasen binden sie an Proteine. Wie alle Proteine sind auch Plasmaproteine biologische Makromoleküle aus Aminosäuren. Globuläre Proteine sind in Quartiär- oder Tertiärstruktur fast kugelförmig. Mehr als 100 Aminosäuren sind in Proteinen zu Ketten verknüpft. Die Proteine des Blutplasma werden auch als Sphäroproteine bezeichnet. In Wasser und Salzlösung lassen sie sich leicht lösen.

Funktion & Aufgaben

Plasmaproteine übernehmen im menschlichen Körper vielseitige Aufgaben. Einerseits erhalten sie den kolloidosmotischen Druck aufrecht, der wiederum für die Aufrechterhaltung des Plasmavolumens eine Rolle spielt. Auch der pH-Wert des Bluts wird durch Plasmaproteine aufrecht erhalten. Davon abgesehen kommt dem Bluteiweiß eine Transportfunktion zu. Sie transportieren also wasserunlösliche Stoffe durch den Körper und werden daher auch Carrier-Proteine genannt.

Auch der Transport von Hormonen und Enzymen findet auf Carrier-Proteinen des Blutplasmas statt. Für die Blutgerinnung sind vor allem Plasmaproteine wie die Fibrinogen unersetzlich, die bei der Homöostase helfen. Daneben übernehmen Plasmaproteine wichtige Aufgaben in Prozessen des Immunsystems, so zum Beispiel bei Entzündungen. In diesem Zusammenhang ist auch von Immunglobulinen oder Antikörpern die Rede, die als Reaktion auf Antigene gebildet werden. Immunglobuline erkennen Fremdkörper und binden an diese Antigene, um sie zu zerstören. Zu den α1-Globulinen zählt vor allem Transcortin, das für den Transport von Steroiden zuständig ist. Das α1-Antitrypsin hemmt Protease. Dasselbe gilt für α1-Antichymotrypsin. Das Plasmaprotein HDL ist ein Carrier-Protein für Blutfette.

Prothrombin wirkt als Proenzym von Thrombin und Transcobalamin transportiert Cobalamin durch die Blutbahn. Zu den α2–Globuline zählt Haptoglobin, das Hämoglobin bindet und transportiert. α2-Makroglobulin und α2-Antithrombin hemmen die Blutgerinnung, während Caeruloplasmin Kupfer transportiert. Zu den β-Globulinen gehört Transferrin, das für den Transport von Eisen zuständig ist. β-Lipoprotein transportiert Blutfette, während Fibrinogen als Blutgerinnungsfaktor bekannt ist. Hämopexin ist ein letztes β-Globulin und bindet freien Häm. Die Immunglobuline gehören zur fünften Globulin-Gruppe, deren Bestandteile auch als γ-Globuline bekannt sind.


Krankheiten

Bei Dysproteinämien treten Verschiebungen im quantitativen Verhältnis der Blutproteine auf. Diese Erscheinung kann entweder angeboren oder erworben sein. Erworbene Dysproteinämien können zum Beispiel durch akute Infektionen verursacht werden. Der Anteil an Albuminen geht in diesem Fall zurück und der Anteil der Globuline steigt an. Diese Erscheinung kann auch mit größeren Blutverlusten oder nach Operationen auftreten. Von diesen erworbenen Formen der Dysproteinämie zu unterscheiden ist eine angeborene Fehlverteilung, wie sie beim Alpha-1-Antitrypsin-Mangel vorliegt.

Aufgrund eines genetischen Defekts wird dabei zu wenig Alpha-1-Antitrypsin produziert. Die Rede ist bei einem genetisch bedingten Mangel an einzelnen Plasmaproteinen auch von einer Defektproteinämie. Davon zu unterscheiden ist die Paraproteinämien. Im Rahmen dieser Erkrankung werden bestimmte Immunglobuline oder Ketten aus Immunglobulinen vermehrt gebildet. Zu derartigen Prozessen kommt es zum Beispiel im Rahmen des Morbus Waldenströms. Dabei handelt es sich um eine bösartige Lymphomerkrankung, wobei die Lymphomzellen eine Überproduktion des Immunglobulin M betreiben. Auch beim multiplen Myelom liegt eine Überkonzentration der Immunglobuline vor. Bei dieser Krebserkrankung des Knochenmarks vermehren sich die antikörperproduzierenden Zellen im Blutplasma.

Diese entarteten Plasmazellen stellen ein Übermaß an Antikörpern oder Antikörperbruchstücken her. Im Zusammenhang mit den Plasmaproteinen können außerdem sowohl Hypoproteinämien, als auch Hyperproteinämie auftreten. Bei ersterer Erscheinung fällt die Konzentration der Plasmaproteine unter 66 Gramm pro Liter. Bei der Hyperproteinämie liegt die Konzentration dagegen über 83 Gramm pro Liter. Die Ursache einer Hypoproteinämien kann zum Beispiel eine Leberschädigung oder Mangelernährung sein. Hyperproteinämien sind dagegen meist mit entzündlichen Prozessen verbunden und können zum Beispiel im Rahmen von Tuberkulose auftreten.

Quellen

  • Baenkler, H.-W., et al.: Kurzlehrbuch Innere Medizin. Thieme Verlag, Stuttgart 2010
  • Horn, F.: Biochemie des Menschen. Das Lehrbuch für das Medizinstudium. Thieme, Stuttgart 2018
  • Lodish et al.: Molekulare Zellbiologie. 4. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg, 2001

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