Trypsin

Medizinische Expertise: Dr. med. Nonnenmacher
Qualitätssicherung: Dipl.-Biol. Elke Löbel, Dr. rer nat. Frank Meyer

Letzte Aktualisierung am: 28. Februar 2024

Dieser Artikel wurde unter Maßgabe medizinischer Fachliteratur und wissenschaftlicher Quellen geprüft.

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Trypsin ist als Enzym der Bauchspeicheldrüse verantwortlich für die weitere Aufspaltung der Nahrungsproteine. Seine Wirkung entfaltet es im stark alkalischen Bereich. Trypsinmangel führt aufgrund des gestörten Eiweißaufschlusses zu Proteinmangel im Körper.

Was ist Trypsin?

Die Aufgabe von Trypsin besteht darin, die bereits im Magen begonnene Aufspaltung von Proteinen nunmehr im alkalischen Bereich fortzuführen.
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Trypsin stellt eine Protease dar, welche den Aufschluss von Proteinen im alkalischen Bereich des Dünndarms fortsetzt. Im Magen beginnt bereits die Eiweißspaltung im sauren Milieu durch das Enzym Pepsin. Das Enzym Trypsin besteht aus drei Komponenten.

Das sind Trypsin-1 als Kation, Trypsin-2 als Anion und Trypsin-4. Zu zwei Dritteln besteht das Enzym aus Trypsin-1 und zu einem Drittel aus Trypsin-2. Trypsin-4 oder Mesotrypsin kommt nur in geringfügigen Mengen vor. Trypsin ist eine Endoprotease. Es spaltet ein Protein nur an bestimmten Stellen. Des Weiteren ist es eine Serinprotease. Sein aktives Zentrum enthält die katalytische Triade aus Asparaginsäure, Histidin und Serin. Dabei spaltet es die Nahrungsproteine bevorzugt an den basischen Aminosäuren Lysin, Arginin und modifiziertem Cystein.

Trypsin wird aus der Zymogen-Vorstufe Trypsinogen mithilfe der katalytischen Wirkung des Darmenzyms Enteropeptidase hergestellt. Das Enzym besteht aus 224 Aminosäuren. Seine optimale Wirkung entfaltet Trypsin bei einem pH-Wert von 7 bis 8.

Funktion, Wirkung & Aufgaben

Auch hier werden die Eiweißketten an bestimmten Stellen aufgebrochen. Während diese Aufspaltung der Proteine im Magen an aromatischen Aminosäuren wie Phenylalanin stattfindet, werden die Proteine und Polypeptide durch Trypsin an den basischen Aminosäuren Lysin und Arginin sowie am modifizierten Cystein gespalten. Ein weiterer Unterschied zu Pepsin besteht darin, dass Trypsin im alkalischen Bereich bei einem pH-Wert von 7 bis 8 seine optimale Wirkung entfaltet. Aktiviertes Trypsin wandelt auch weitere Zymogene wie Chymotrypsinogen, Pro-Elastase, Procarboxypeptidase und andere inaktive Enzyme in aktive Enzyme um.

Die Umwandlung beginnt sofort nach der Freisetzung von Trypsin. Bei den anderen Proteasen der Bauchspeicheldrüse handelt es sich um Chymotrypsin, Carboxypeptidase oder Elastin. Des Weiteren aktiviert sich Trypsin auch selber durch Umsetzung von Trypsinogen. Die Pankreasenzyme liegen zunächst in ihrer inaktiven Form vor, um das Pankreas nicht durch Selbstverdauung zu zersetzen. Erst wenn die inaktiven Vorformen sezerniert sind, kann ihre Aktivierung durch Aufspaltung geschehen. Zunächst wird durch die Enteropeptidase die Umwandlung von Trypsinogen in Trypsin katalysiert. Das ist die einzige Funktion von Enteropeptidase.

Dabei wird ein Hexamer mit der endständigen Aminosäure Lysin vom Trypsinogen abgespalten. Da auch Trypsin am basischen Lysin Polypeptidketten abspaltet, katalysiert es nun auch seine eigene Aktivierung und gleichzeitig die Aktivierung der anderen Zymogene. Zusammen mit den Enzymen Chymotrypsin und Elastase spaltet es im Dünndarm größere Proteine und die durch die Wirkung von Pepsin entstandenen Peptone (Polypeptidketten) in Tri- und Dipeptide. Diese kleineren Peptide unterliegen dann mithilfe anderer Enzyme einer weiteren Aufspaltung in Aminosäuren. Speziell trägt Trypsin auch zum Abbau der Aminosäure Methionin bei. Lysin regt unter anderem die Bildung von Trypsin an.

Bildung, Vorkommen, Eigenschaften & optimale Werte

Trypsin ist ein körpereigenes Enzym zur Verdauung von Nahrungseiweißen. Darum wird es stets auch kurz nach der Nahrungseinnahme von der Bauchspeicheldrüse sezerniert. Das Enzym lässt sich jedoch auch aus tierischen Quellen gewinnen und medizinisch anwenden. Die Protein spaltende Wirkung kann unter anderem zum Abbau körpereigener Proteinkomplexe verwendet werden. So können Immunkomplexe bei Autoimmunerkrankungen aufgelöst werden.

Auch Entzündungen im Muskel-Skelett-System sind mit Trypsin gut zu behandeln. Des Weiteren aktiviert es das Enzym Plasmin aus Plasminogen. Plasmin löst bei einer starken Thrombenbildung Fibrin auf. So kann mithilfe von Trypsin eine Thrombose behandelt oder gar verhindert werden. Weiterhin unterstützt Trypsin bei der Einnahme während der Mahlzeiten die Verdauung. Wenn es 1 bis 2 Stunden vor oder nach der Mahlzeit appliziert wird, entfaltet es seine entzündungshemmende Wirkung.

Krankheiten & Störungen

Wenn die Enzyme fehlen, werden die Nahrungsbestandteile nicht mehr verdaut und gelangen dabei in den Dickdarm. Wenn beispielsweise Trypsin fehlt, können die Nahrungseiweiße nicht mehr richtig aufgeschlossen werden. Im Dickdarm siedeln sich Fäulnisbakterien an, welche die Proteine anaerob abbauen. Es kommt zu massiven Verdauungsbeschwerden mit Blähungen, Durchfall und Bauchschmerzen. Des Weiteren führt die verringerte Bildung von Aminosäuren zu einem Proteinmangel und Unterernährung trotz ausreichender Nahrungszufuhr. Allerdings können die Enzyme auch von außen zugeführt werden.

Es gibt jedoch auch medizinische Notfälle, bei welchen körpereigene Enzyme wie Trypsin die Bauchspeicheldrüse selbst verdauen. Das kann bei einem Verschluss der Gallen- und Pankreasgänge passieren. Dabei wird Trypsin zwar freigesetzt, kann aber durch den Pankreasverschluss nicht in den Dünndarm gelangen. Wird in dieser akuten Notsituation der Pankreasgang nicht eröffnet, kommt es zu einem tödlichen Verlauf aufgrund der Selbstauflösung der Bauchspeicheldrüse. Auch bei Pankreastumoren kann der Pankreasgang ganz oder teilweise verschlossen sein. Die Wirkung der Verdauungssäfte innerhalb der Bauchspeicheldrüse äußert sich als chronische oder akute Pankreatitis.

Ein Mangel an Trypsin kann auch durch eine Mutation hervorgerufen werden. Des Weiteren gibt es auch erbliche Formen der Pankreatitis, wenn der Abbau von Trypsin gestört ist.

Quellen

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