Cystein

Medizinische Expertise: Dr. med. Nonnenmacher
Qualitätssicherung: Dipl.-Biol. Elke Löbel, Dr. rer nat. Frank Meyer
Letzte Aktualisierung am: 12. März 2024
Dieser Artikel wurde unter Maßgabe medizinischer Fachliteratur und wissenschaftlicher Quellen geprüft.

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Cystein ist neben Methionin eine schwefelhaltige Aminosäure. Es ist mitverantwortlich für die Ausbildung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen. Ein Mangel an Cystein führt unter anderem zu einer Schwäche des Immunsystems.

Inhaltsverzeichnis

Was ist Cystein?

Cystein ist zwar keine essenzielle Aminosäure. Sie wird jedoch im Körper aus der essenziellen Aminosäure Methionin hergestellt. Methionin muss mit der Nahrung zugeführt werden.
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Cystein ist eine schwefelhaltige Aminosäure mit einer Thiolgruppe (-SH). Sie kann mit einem weiteren Cystein innerhalb einer Proteinkette oder zwischen den Proteinketten Disulfidbrücken ausbilden. Dabei bilden sich durch Faltung der Ketten die Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen heraus. In den Proteinen wird nur das L-Cystein eingebaut.

Racemate und D-Cystein spielen biologisch keine Rolle. Cystein ist eine nichtessenzielle Aminosäure. Sie kann im Körper aus Methionin synthetisiert werden. Da jedoch Methionin eine essenzielle Aminosäure ist und immer von außen zugeführt werden muss, wird bei Cystein von einer semiessenziellen Aminosäure gesprochen. Cystein ist nicht in allen Proteinen enthalten, sondern findet sich besonders in Strukturproteinen des Bindegewebes, im Keratin der Haare, in den Nägeln und der Hornhaut, im Insulin sowie in einigen Enzymen.

Die Strukturproteine werden durch die Disulfidbrücken geformt. In den cysteinhaltigen Enzymen spielt die Thiolgruppe eine wichtige katalytische Rolle. Freies Cystein ist in aerober Umgebung sehr reaktionsfreudig und wird irreversibel abgebaut. Daher wird es zur konstanten Versorgung des Körpers in Form des Tripeptids Glutathion gespeichert.

Funktion, Wirkung & Aufgaben

Cystein erfüllt im Organismus vielfältige Funktionen. Diese Funktionen leiten sich von der reaktiven Thiolgruppe ab. So bilden sich innerhalb der Proteinketten Disulfidbrücken aus, welche die sekundäre und tertiäre Struktur des Proteins mitbestimmen. Disulfidbrücken zwischen Cysteinbausteinen verschiedener Proteinketten bilden die Quartärstruktur aus.

Dadurch entstehen stabile Proteine, die sich auch untereinander vernetzen können. Cystein ist aber auch in vielen Enzymen enthalten. Dort bilden Cysteinreste mit Eisen sogenannte Eisen-Schwefel-Cluster. Hier können die Thiolgruppen wichtige biochemische Synthesen katalytisch unterstützen. Auch das Coenzym A enthält neben ADP und Vitamin B5 die Aminosäure Cystein. Hier werden ebenfalls wichtige Reaktionen des Energiestoffwechsels durch die Thiolgruppe katalysiert. Des Weiteren ist Cystein auch Ausgangsstoff für die Bildung von Taurin. Taurin ist eine Aminoethansulfonsäure und erfüllt eine ganze Reihe von Funktionen.

Es beeinflusst die Signalübertragung im Nervensystem und die Herzfunktion durch die Unterstützung des Ionentransportes von Natrium, Kalium und Kalzium durch die Membran. Außerdem ist Taurin ein starkes Antioxidans, was die Gewebe vor starken oxidativen Schäden schützt. Ein Mangel an Taurin kann zu Nierenschäden und Störungen des Immunsystems führen. Schließlich wirkt Taurin auch entzündungshemmend. Cystein ist auch Ausgangsstoff für das Tripeptid Glutathion. Fast alle Zellen enthalten Glutathion in hoher Konzentration. Es fungiert als Speicherform für Cystein, denn freies Cystein wird sehr schnell irreversibel abgebaut und ist deshalb für den Körper nicht mehr verfügbar.

Des Weiteren ist Glutathion ein starkes Antioxidans und unverzichtbar für den Körper. Es spielt auch eine große Rolle bei der Biotransformation von Medikamenten, Giften und Fremdstoffen in der Leber. Eine gestörte Glutathionproduktion führt innerhalb kurzer Zeit zum Tod.

Bildung, Vorkommen, Eigenschaften & optimale Werte

Cystein ist zwar keine essenzielle Aminosäure. Sie wird jedoch im Körper aus der essenziellen Aminosäure Methionin hergestellt. Methionin muss mit der Nahrung zugeführt werden.

Deshalb wird Cystein auch als semiessenzielle Aminosäure bezeichnet. Wenn kein Cystein in der Nahrung enthalten ist, liegt der Bedarf von Methionin bei einem Erwachsenen bei 13 bis 16 Milligramm pro Kilogramm Körpermasse. Bei einem Überschuss an Cystein in der Nahrung schwanken die Angaben für den Bedarf an Methionin zwischen 5 und 13 Milligramm pro Kilogramm Körpermasse. Hohe Cysteingehalte besitzen Fleisch, Fisch, Milch, Nüsse, Vollkornmehle von Weizen und Mais, ungeschälter Reis, Sojabohnen oder Erbsen. Empfohlen wird eine tägliche Dosis von 0,5 bis 1,5 Gramm L-Cystein.

Der Bedarf an Cystein und Methionin steigt jedoch bei chronischen Erkrankungen wie Krebs, Parkinson oder Arthrose, weil hier in verstärktem Maße freie Radikale entstehen. Auch die Metabolisierung der Medikamente findet bei höheren Konzentrationen schneller statt.


Krankheiten & Störungen

Ein Mangel an Cystein kann zu einer Schwächung des Immunsystems führen. Außerdem funktionieren die Entgiftungsmechanismen in der Leber nicht mehr optimal. Diese Wirkungen werden über die Speicherform von Cystein, dem Glutathion, vermittelt.

Normalerweise ist der Körper ausreichend mit Cystein versorgt. So enthält eine ausgewogene Nahrung genügend Cystein und Methionin. Zu Mangelerscheinungen kann es bei einseitiger Ernährung oder extremer Reduktionsdiät kommen. Es gibt jedoch auch einige Erkrankungen, bei denen ein erhöhter Cysteinbedarf vorliegt. Bei diesen Erkrankungen erhöht sich einerseits die Bildung von Freien Radikalen und andererseits die Bildung von Giften, die in der Leber abgebaut werden müssen. Zu diesen Erkrankungen zählen unter anderem Atemwegserkrankungen, Leberschäden, rheumatische Arthritis, Alkoholismus, chronisch degenerative Erkrankungen, Parkinson, Arteriosklerose und Vergiftungen durch Medikamente, Schwermetalle, Zigarettenrauch und sonstige Toxine.

Eine zusätzliche Gabe von L-Cystein kann das Immunsystem stärken. Auch bei Osteoporose hat es sich als wirksam erwiesen. Bei Schwermetallvergiftungen bilden die reaktiven Thiolgruppen von Cystein und Glutathion Komplexe mit den Schwermetallionen, welche dann wasserlöslich sind und schnell aus dem Körper ausgeleitet werden können. Neben einem Cysteinmangel kann auch ein Cysteinüberschuss vorkommen.

Ein Cysteinüberschuss kann sowohl durch Überdosierung als auch durch genetisch bedingten verzögerten Cysteinabbau verursacht werden. Es kommt zu einer erhöhten Ausscheidung von Cystein über den Urin (Cysteinurie). Bei ca. 50 Prozent der Patienten entstehen Nierensteine oder Harnsteine aus ausgefälltem Cystein.

Das können Sie selbst tun

Ein Ausschwemmen von Cystinsteinen gelingt am besten, indem viel Leitungswasser getrunken wird. Der Hausarzt wird zudem verschiedene Harn- und Nierentees oder leichte Arzneimittel verordnen, die den Harndrang fördern und somit effektiv zur Entfernung der schmerzhaften Steine beitragen.

Unterstützt wird diese einfache Maßnahme durch eine gesunde Ernährung und Sport. Regelmäßige Bewegung erhöht die Chancen, dass der Stein sich lockert und über die Harnröhre abfließen kann. Wirksam sind vor allem Ausdauersportarten wie Laufen, Schwimmen oder Walken sowie verschiedene Übungen der Krankengymnastik. Begleitend dazu bieten sich Massagen und Saunagänge an. Beides fördert den Kreislauf und hilft dadurch beim Abbau von Cystinsteinen. Auch verschiedene Hausmittel wie Cranberrysaft, warmes Bier oder Anwendungen mit Anis haben eine förderliche Wirkung auf Harn- und Nierensteine.

Wenn der Stein nach spätestens drei bis vier Tagen nicht ausgeschwemmt wurde, sollte mit den Beschwerden zu einem Arzt gegangen werden. Womöglich ist der Cystinstein zu groß und bedarf einer operativen Entfernung oder es liegt eine chronische Erkrankung vor. In jedem Fall sollte mit Harnsteinen ein Mediziner konsultiert werden, um Komplikationen zu verhindern.

Quellen

  • Baenkler, H.-W., et al.: Kurzlehrbuch Innere Medizin. Thieme Verlag, Stuttgart 2010
  • Horn, F.: Biochemie des Menschen. Das Lehrbuch für das Medizinstudium. Thieme, Stuttgart 2018
  • Lodish et al.: Molekulare Zellbiologie. 4. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg, 2001

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