Monoaminooxidase
Qualitätssicherung: Dipl.-Biol. Elke Löbel, Dr. rer nat. Frank Meyer
Letzte Aktualisierung am: 15. März 2024Dieser Artikel wurde unter Maßgabe medizinischer Fachliteratur und wissenschaftlicher Quellen geprüft.
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Monoaminooxidasen (MAO) sind als Enzyme für den Abbau der Monoamine im Organismus verantwortlich. Viele Monoamine sind Neurotransmitter und an der Reizweiterleitung innerhalb des Nervensystems beteiligt. Eine mangelnde Aktivität der Monoaminooxidasen kann zu aggressivem Verhalten führen.
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Was ist eine Monoaminooxidase?
Monoaminooxidasen stellen Enzyme dar, die sich auf den Abbau von Monoaminen im Körper spezialisiert haben. Dabei werden die Monoamine mithilfe von Wasser und Sauerstoff in die entsprechenden Aldehyde, Ammoniak und Wasserstoffperoxid umgewandelt.
Viele Monoamine fungieren als Neurotransmitter und sind für die Weiterleitung von Reizen innerhalb des Nervensystems verantwortlich. Wenn die Konzentration dieser Stoffe im Organismus steigt, resultiert daraus also eine erhöhte Reizbarkeit. Monoaminooxidasen sorgen dafür, dass sich die Monoamine im Körper nicht ansammeln. Die Monoaminooxidase befindet sich in der äußeren Mitochondrienmembran einer jeden eukaryontischen Zelle. Sollte aus irgendeinem Grund ein Mangel an Neurotransmittern der Monoamin-Gruppe vorliegen, kann es zu Depressionen kommen. In diesen Fällen hilft dann der Einsatz von MAO-Hemmern, da diese den Abbau der verbliebenen Monoamine durch Monoaminooxidase verhindern.
Die Monoaminooxidasen kommen in zwei Gruppen vor. Im menschlichen Organismus und bei Säugetieren wirkt sowohl Monoaminooxidase-A als auch Monoaminooxidase-B. Monoaminooxidase-A ist aber bereits in Pilzen vorhanden, während Monoaminooxidase-B nur in Säugetierzellen wirkt. Beide Enzyme bauen teilweise unterschiedliche Monoamine ab. So ist Monoaminooxidase-A für den Abbau von Serotonin, Melatonin, Adrenalin oder Noradrenalin verantwortlich. Monoaminooxidase-B katalysiert den Abbau von Benzylamin und Phenethylamin. Die Monoamine Dopamin, Tryptamin oder Tyramin können durch beide Monoaminooxidasen gleichermaßen abgebaut werden.
Funktion, Wirkung & Aufgaben
Andere Monoamine sind einfach nur Zwischenprodukte beim Abbau von bestimmten Aminosäuren, die dann durch MAO weiter abgebaut werden. Wie bereits erwähnt, werden die Monoamine unter Mitwirkung von Wasser und Sauerstoff in die homologen Aldehyde, Ammoniak und Wasserstoffperoxid umgewandelt. Die entsprechenden Aldehyde erfahren eine weitere Reduzierung zu Alkoholen, welche wiederum zur biologisch inaktiven Säure oxidiert werden. Die Endprodukte des Monoaminabbaus werden über den Urin ausgeschieden. Neben den im Körper gebildeten Monoaminen werden auch die durch die Nahrung zugeführten Monoamine wie beispielsweise das Tyramin aus dem Käse durch die Monoaminooxidase abgebaut.
Die biologische Bedeutung der MAO besteht darin, dass sie eine Speicherung von giftigen Monoaminen im Körper verhindern. Durch die Ansammlung von Neurotransmittern im Nervensystem wird die Reizbarkeit des Organismus erheblich gesteigert. Das verursacht aggressives und impulsives Verhalten. Andere Monoamine treten als Zwischenprodukte des Stoffwechsels auf und wirken bei ihrer Anreicherung im Organismus als Gifte. Der Abbau von Monoaminen durch MAO kann daher auch als Entgiftung des Körpers betrachtet werden.
Bildung, Vorkommen, Eigenschaften & optimale Werte
Beide Monoaminooxidasen werden von Genen codiert, die sich auf dem kurzen Arm des X-Chromosoms befinden. Monoaminooxidase-A übt seine Funktionen außerhalb des Gehirns im Sympathikus und im enterischen Nervensystem aus.
Dabei reguliert es durch den Abbau der Monoamine in diesen Bereichen die Verdauungstätigkeit, den Blutdruck, die Herztätigkeit, alle weiteren Organtätigkeiten und den Stoffwechsel. Je höher die Konzentration der dortigen Neurotransmitter ist, desto reizbarer ist der Mensch. Monoaminooxidase-B wirkt im Zentralnervensystem und ist verantwortlich für den Abbau von Beta-Phenylethylamin (PEA) und Benzylamin. Außerdem ist es wie Monoaminooxidase-A auch am Abbau von Dopamin beteiligt.
Krankheiten & Störungen
Auch die Risikobereitschaft wächst. Im Zusammenhang damit gab es auch eine negative Korrelation zwischen einem Monoaminooxidase-A-Mangel und Schulden. Der völlige Ausfall von Monoaminooxidase-A führt zum sogenannten Brunner-Syndrom. Das Brunnersyndrom ist genetisch bedingt und zeichnet sich durch extreme impulsive Aggressivität bis zur Gewalttätigkeit und leichtes intellektuelles Defizit aus. Die Symptome treten schon in der Kindheit auf. Die Erkrankung wird x-chromosonal-rezessiv vererbt. Hauptsächlich sind Männer betroffen, weil sie nur ein X-Chromosom besitzen.
Bei Auftreten eines defekten Gens ist kein ausgleichendes normales Gen vorhanden. Auch bei einem Mangel an Monoaminooxidase-B wurde eine Tendenz zu körperlich riskanten Aktivitäten, Enthemmung in Form von Promiskuität, Trinken oder Partysucht sowie die Neigung zu Unruhe bei abwechslungsarmer Umwelt beobachtet. Gleichzeitig war auch hier die Neigung zu Aggressivität und Gewalt erhöht. Nicht immer ist jedoch die volle Aktivität der Monoaminooxidasen gewünscht. Bei einem Mangel an Neurotransmittern wie Serotonin oder Dopamin kommt es zu Depressionen. In diesen Fällen helfen Monoaminooxidase- oder MAO-Hemmer, die Konzentration dieser Botenstoffe wieder zu normalisieren. MAO-Hemmer unterdrücken die Funktion der Monoaminooxidasen.
Der Abbau der Monoamine kann nicht mehr stattfinden, sodass diese sich wieder ansammeln. Da auch die Parkinsonkrankheit durch einen Mangel an Dopamin hervorgerufen wird, kann auch sie durch Monoaminooxidase-Hemmer behandelt werden. Dabei werden selektive Monoaminooxidase-B-Hemmer wie Selegelin oder Rasagilin eingesetzt. Durch nicht-selektive Mao-Hemmer für Monoaminooxidase-A und Monoaminooxidase-B können Depressionen und Angststörungen behandelt werden. Des Weiteren gibt es selektive Monoaminooxidase-A-Hemmer für die Behandlung von Depressionen.
Außerdem werden reversibel und irreversibel wirkende MAO-Hemmer eingesetzt. Die irreversiblen Monoaminooxidase-Hemmer binden so fest an die Monoaminooxidase, dass diese nach der Behandlung nicht mehr freigesetzt werden kann, sondern sich über einen längeren Zeitraum neu gebildet werden muss.
Quellen
- Bisswanger, H.: Enzyme. Struktur, Kinetik und Anwendungen. Wiley-VHC, Weinheim 2015
- Deschka, M.: Laborwerte A-Z. Kohlhammer, Stuttgart 2011
- Hahn, J.-M.: Checkliste Innere Medizin. Thieme, Stuttgart 2013