Peroxidasen
Qualitätssicherung: Dipl.-Biol. Elke Löbel, Dr. rer nat. Frank Meyer
Letzte Aktualisierung am: 12. März 2024Dieser Artikel wurde unter Maßgabe medizinischer Fachliteratur und wissenschaftlicher Quellen geprüft.
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Peroxidasen stellen Enzyme dar, welche in jedem Organismus Wasserstoffperoxid oder organische Peroxide abbauen. Peroxide sind starke Zellgifte, die bei zahlreichen biochemischen Oxidationsreaktionen entstehen. Damit gehören die Peroxidasen zu den wichtigsten Antioxidantien.
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Was sind Peroxidasen?
Peroxidasen sind Enzyme, die in den meisten Fällen das giftige Wasserstoffperoxid abbauen. Aber auch organische Peroxide werden durch diese Enzyme reduziert.
Bei diesen Reaktionen empfängt das entsprechende Peroxid in Teilschritten jeweils zwei Elektronen und zwei Protonen. Das heißt, es findet eine Übertragung von Wasserstoffatomen statt. Dabei wird die Bindung zwischen den zwei Sauerstoffatomen des Peroxids aufgebrochen. Zu den Peroxidasen zählen unter anderem die Katalase, die Cytochrom-c-Peroxidase, die Thyreoperoxidase und die Glutathionperoxidase. Die Wasserstoffatome stammen von sogenannten Wasserstoffdonatoren. Wasserstoffperoxid oder organische Peroxide stellen die Substrate dar. Die Katalase gilt als Sonderfall.
Bei der Katalase als Peroxidase fungiert ein zweites Wasserstoffperoxidmolekül als Wasserstoffdonator. Es überträgt also Wasserstoffatome. Dabei entstehen aus zwei Molekülen Wasserstoffperoxid zwei Moleküle Wasser und ein Sauerstoffmolekül. Die Cytochrom-c-Peroxidase oxidiert mithilfe von Wasserstoffperoxid beispielsweise die Ferroform von Cytochrom C. Mittels der Thyreoperoxidase wird unter Anwesenheit von Wasserstoffperoxid ein Jodidion reduziert, wobei dieses sofort mit der Aminosäure Tyrosin zu den Schilddrüsenhormonen umgesetzt wird.
Eine wichtige Peroxidase ist die Glutathionperoxidase. Diese katalysiert die Oxidation von Glutathion durch Wasserstoffperoxid unter Bildung von Wasser. Damit gehört sie zu den wichtigsten Antioxidantien im Organismus.
Funktion, Wirkung & Aufgaben
Bei vielen oxidativen Stoffwechselvorgängen entstehen sie oft als Metaboliten. Beim Abbau der Peroxide wird in der Regel Wasserstoffperoxid frei, welches weitere körpereigene Stoffe angreift. Als Zwischenprodukte bei der Umsetzung von Peroxiden bilden sich außerdem immer freie Radikale. Um die Wirkung der freien Radikale einzuschränken, müssen daher auch die Peroxide abgebaut werden. Das Enzym Katalase ist für den direkten Abbau von Wasserstoffperoxid in Wasser und Sauerstoff verantwortlich. Glutathionperoxidase oxidiert Glutathionsulfid und reduziert gleichzeitig Wasserstoffperoxid zu Wasser. Glutathion ist ein Tripeptid aus Glutaminsäure, Cystein und Glycin.
Es ist in der Leber als Antioxidans der wichtigste Wirkstoff zur Entgiftung des Körpers. Dabei wird es selber oxidiert. Wenn es bis zur Erschöpfung aufgebracht ist, kann es zum akuten Leberversagen kommen, weil die stets notwendigen Entgiftungsreaktionen nicht mehr stattfinden. Dadurch besitzt das Enzym Glutathionperoxidase als Bestandteil der zellulären Abwehr bei oxidativem Stress größte Bedeutung. Ein Mangel dieses Enzyms kann zu Arteriosklerose, Tumoren und neurodegenerativen Erkrankungen führen.
Die Thyreoperoxidase wiederum baut Jod durch die Oxidation von Jodid in die Schilddrüsenhormone ein. Auch hier werden bei der Oxidation des Jodidions Wasserstoffatome vom Tyrosin auf Wasserstoffperoxid übertragen. Dabei bilden sich die Schilddrüsenhormone und Wasser.
Bildung, Vorkommen, Eigenschaften & optimale Werte
Die Peroxidasen befinden sich hauptsächlich in den Peroxisomen der Zelle. Peroxisomen stellen durch Membranen abgeschlossene Zellorganellen dar, in denen die aggressiven Peroxide abgebaut werden. Diese Reaktionen müssen abgetrennt vom übrigen Zellbereich stattfinden, weil sie für die übrige Zelle gefährlich werden können. Die Peroxisomen enthalten Peroxidasen, welche dort ungestört vom Zytoplasma der Zelle Wasserstoffperoxid und andere Peroxide abbauen.
Die Anzahl und Größe der Peroxisomen und auch ihre Ausstattung mit Proteinen sind abhängig vom Zelltyp. Je mehr Entgiftungsreaktionen ablaufen müssen, desto größer ist die Anzahl und das Volumen der Vesikeln. In den Peroxisomen sind ca. 60 Oxidasen und Monooxygenasen, die den Abbau von Fettsäuren und anderen Stoffen unter Einbeziehung von Sauerstoff katalysieren. Dabei entstehen als besonders reaktive Zwischenprodukte auch Peroxide, welche darum mithilfe der Peroxidasen abgebaut werden müssen.
Krankheiten & Störungen
Besonders die Glutathionperoxidasen sind als Antioxidanzien Bestandteil der zellulären Abwehr. Die Glutathionperoxidasen werden aus Glutathion aufgebaut. Als Cofaktor sind sie auf Selen angewiesen. So stellt Glutathion ein Tripeptid aus Glutaminsäure, Cystein und Glyzin dar. Selen bindet in den Enzymen jeweils am Cystein, wobei das Selencystein das reaktive Zentrum des Enzyms darstellt. Bei einer Fehlfunktion oder einem Mangel an Glutathionperoxidase kommt es zu schwerwiegenden gesundheitlichen Störungen. Dieser Mangel wird oft durch einen Selenmangel hervorgerufen. Dabei wird die Funktion des Enzyms eingeschränkt. Besonders in einigen Gebieten Chinas, wo der Boden sehr arm an Selen ist, tritt das sogenannte Keshan-Syndrom (benannt nach dem Kreis Keshan) auf.
Die Erkrankung äußert sich in Herzbeschwerden wie Herzrhythmusstörungen, Herzinsuffizienz oder gar kardiogenem Schock. Die Glutathionperoxidasen entstehen aus Glutathion. Dieses ist besonders in der Leber enthalten und wird ständig im Körper produziert. Allerdings wird Glutathion beim Vorhandensein größerer Konzentrationen an Peroxiden sehr schnell durch Oxidation verbraucht. Das kann bereits bei körperlicher Bewegung, emotionalem Stress oder Infektionen schnell passieren. Auch eine ungesunde Lebensweise mit falscher Ernährung, Umweltgifte, Alkohol, Zigarettenrauch und vieles mehr kann zu einem Mangel an Glutathion führen.
Dieser Mangel äußert sich in Schwächung des Immunsystems und Überlastung der Leber. Wenn die gesundheitlichen Beschwerden noch nicht chronifiziert sind, führt eine Änderung der Lebensweise rasch wieder zur Gesundung, weil Glutathion schnell wieder gebildet wird.
Quellen
- Bisswanger, H.: Enzyme. Struktur, Kinetik und Anwendungen. Wiley-VHC, Weinheim 2015
- Deschka, M.: Laborwerte A-Z. Kohlhammer, Stuttgart 2011
- Hahn, J.-M.: Checkliste Innere Medizin. Thieme, Stuttgart 2013