Hämopexin

Medizinische Expertise: Dr. med. Nonnenmacher
Qualitätssicherung: Dipl.-Biol. Elke Löbel, Dr. rer nat. Frank Meyer

Letzte Aktualisierung am: 14. November 2021

Dieser Artikel wurde unter Maßgabe medizinischer Fachliteratur und wissenschaftlicher Quellen geprüft.

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Hämopexin ist ein Glycoprotein, das freies Häm an sich bindet und dadurch oxidativen Schäden im Gewebe entgegenwirkt. Die Leber nimmt den vereinten Häm-Hämopexin-Komplex auf und macht ihn unschädlich. Auffällige Hämopexin-Werte können sich beispielsweise bei malignen Melanomen und hämolytischer Anämie zeigen.

Was ist Hämopexin?

Trifft Hämopexin auf ein freies Häm-Molekül im Blut, gehen die beiden Stoffe eine Bindung miteinander ein. Im Blut kommt Häm als Teil des roten Blutfarbstoffs Hämoglobin vor, der Eisen enthält und einen Bestandteil von roten Blutkörperchen (Erythrozyten) repräsentiert.
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Das Eiweiß Hämopexin besitzt eine starke Bindungsfähigkeit gegenüber Häm, das in Hämoglobin, Enzymen und Myoglobin vorkommt. Ungebundenes Häm kann zu oxidativen Stress führen, weshalb der Körper es regulieren muss. Hämopexin ist auch unter dem Namen Beta-18-glycoprotein bekannt.

Glycoproteine bestehen nicht nur aus Eiweiß, sondern besitzen außerdem einen Kohlenhydrat-Anteil. Hämopexin zählt außerdem zu den Beta-Globulinen, die eine Untergruppe der Globuline darstellen. Diese Proteine kommen im Blutserum vor und sind in Wasser nicht löslich. Ihre Aufgaben stehen unter anderem mit dem Immunsystem im Zusammenhang. Darüber hinaus besitzen sie zahlreiche spezifische Funktionen als Enzyme, biologische Transportmoleküle oder Regulatoren der Bluteigenschaften, zum Beispiel des pH-Werts. Neben den Beta-Globulinen existieren drei weitere Gruppen im menschlichen Körper, welche die Biologie als Alpha-1-, Alpha-2- und Gamma-Globuline bezeichnet.

Funktion, Wirkung & Aufgaben für Körper und Gesundheit

Durch die Bildung eines Häm-Hämopexin-Komplexes schützt Hämopexin den Organismus vor Schäden durch freies Häm, das eine schädlichen Oxidation von Gewebe hervorrufen kann. Sogenannte reaktive Sauerstoffspezies mediieren den Prozess. Zu diesen Stoffen gehören Radikale wie Alkoxylradikal, Hydroxylradikal und Peroxylradikal, aber auch Hydroperoxid, Hypochloritanion, Ozon und Wasserstoffperoxid. Unter kontrollierten Bedingungen nutzt der menschliche Körper solche reaktiven Sauerstoffspezies, um Parasiten, Bakterien und Viren zu bekämpfen.

Die Energieumwandlung in den Mitochondrien setzt ebenfalls geringe Mengen an reaktiven Sauerstoffspezies frei. Insbesondere in höheren Konzentrationen führen sie allerdings zu oxidativem Stress, der nicht nur Proteine und Enzyme beeinträchtigt, sondern sich auch auf Zytomembranen und Gene auswirken kann. Geht die Oxidation auf freies Häm zurück, kann Hämopexin dabei helfen, den Schaden zu begrenzen bzw. den Prozess präventiv zu stoppen, bevor größere Beeinträchtigungen entstehen.

Einigen Studien zufolge spielt Hämopexin außerdem bei Entzündungsprozessen eine Rolle. Allerdings konnten Forscher sowohl erhöhte als auch verminderte Hämopexin-Werte als Korrelationen feststellen. Die genauen Regeln, denen die zugrundeliegenden Vorgänge folgen, sind noch nicht endgültig geklärt.

Bildung, Vorkommen, Eigenschaften & optimale Werte

In seiner Primärstruktur besteht Hämopexin aus 462 Aminosäuren, die als Bausteine in einer langen Kette mithilfe von Peptidbindungen zusammengefügt sind. Für die Synthese des Proteins ist das Gen HPX verantwortlich, das beim Menschen auf dem elften Chromosom liegt.

Der genetische Code legt wie ein Bauplan fest, welche Reihenfolge die Aminosäuren innerhalb einer solchen Kette einnehmen. Ribosomen nutzen eine Kopie der DNA (die Messenger-RNA oder mRNA), um die genetische Information in ein Polypeptid zu übersetzen. Nach vollendeter Translation faltet sich die hergestellte Aminosäurekette und nimmt schließlich die räumliche Struktur des Hämopexins an. Erst in dieser dreidimensionalen Form ist das Bioprotein voll funktionsfähig.

Hämopexin entsteht in der Leber, die auch die meisten anderen Globuline synthetisiert. Darüber hinaus ist die Leber für die Produktion von Häm verantwortlich und nimmt das Hämopexin auf, wenn es Häm an sich gebunden hat. Dieser Prozess ist Bestandteil der natürlichen Blutreinigung des menschlichen Körpers. Im Blutserum liegt der Wert für Hämopexin bei gesunden Menschen im Bereich von 50 bis 115 mg pro Deziliter.

Krankheiten & Störungen

Bei Melanozyten handelt es sich um Hautzellen, die das Pigment Melanin enthalten. Dieser Stoff ist nicht nur für den Farbton der Haut verantwortlich, sondern absorbiert auch UV-Licht. Obwohl die Absorption nicht vollständig ist, stellt dieser Mechanismus einen wichtigen Schutz vor potenziell schädlicher Strahlung dar. UV-Strahlung ist ein Bestandteil des natürlichen Sonnenlichts. Übermäßiges Sonnenbaden und Sonnenbrand gehören deshalb zu den Risikofaktoren, die mit der Entstehung eines Melanoms im Zusammenhang stehen.

Maligne Melanome sind auch als schwarzer Hautkrebs bekannt, da die Krankheit sich als dunkler Tumor von brauner bis schwarzer Färbung in der Haut zeigt. Statistisch gesehen verschwindet das äußerlich erkennbare Melanom jedoch bei rund 20 % der Betroffenen. Diese Krebsart streut allerdings häufig bereits in einem frühen Stadium und führt in anderen Regionen zu weiteren Geschwüren. Als Behandlungsoptionen kommen die operative Entfernung des Tumors sowie ggf. Strahlen- oder Chemotherapie in Betracht. Wenn das maligne Melanom bereits Metastasen gebildet hat, berücksichtigt die Therapie diese ebenfalls.

Bei einer hämolytische Anämie verringert sich der Hämopexin-Gehalt im Blut typischerweise, da diese Form der Blutarmut vom Auflösen der Häm-haltigen roten Blutkörperchen (Erythrozyten) gekennzeichnet ist. Das Hämopexin bindet das freigesetzte Häm und erhält dadurch eine andere Gesamtstruktur mit veränderten Eigenschaften als unbeladenes Hämopexin. Bei einer Analyse können Laboruntersuchungen deshalb einen verringerten Hämopexin-Wert im Blutserum feststellen – zum Teil ist das Protein überhaupt nicht mehr nachweisbar. Eine pathologische Hämolyse tritt im Rahmen verschiedener Erkrankungen auf, unter anderen bei der Sichel- und Kugelzellanämie, Rhesus-Inkompatibilität oder Malaria.

Quellen

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